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时间:2021-09-15 13:44 来源: Essay代写

摘要:真核生物中的电子传递链的组成部分,位于内线粒体膜。这些组件被组织成四个配合物。每一个复杂的由几个蛋白质......

The components of the electron transport chain in eukaryotes are located in the inner mitochondrial membrane. These components are organized into four complexes. Each complex consists of several proteins and prosthetic groups.
 

Complex I:
 

复合物I,也称为NADH脱氢酶复合物。复合物I催化由NADH电子向UQ(辅酶Q,辅酶)转移。络合物I是在内膜的最大蛋白质组分,它由至少43多肽为850 kD的总质量。它包含黄素单核苷酸(FMN,仅由不存在所述的AMP组不同于FAD氧化还原辅基)的一个分子。此外,为FMN的一个分子,复合物包含七个铁硫中心。铁硫中心,它可以由复合有相等数量的硫化物离子的两个或四个铁原子,调解1-电子转移反应。两种最常见的类型指定的[2Fe-2S]和[4FE-4S]簇。含有铁硫中心的蛋白质总是被称为非血红素铁蛋白。Complex I, also known as NADH dehydrogenase complex. Complex I catalyze the  transfer of electrons from NADH to UQ (coenzyme Q, Ubiquinone). Complex I is the largest protein component in the inner membrane, it composed of at least 43 polypeptides with total mass of 850 kD. It contains one molecule of flavin mononucleotide (FMN, A redox prosthetic group that differs from FAD only by the absence of the AMP group). In addition, to one molecule of FMN, the complex contains seven iron-sulfur centers. Iron-sulfur centers, which may consist of two or four iron atoms complexed with an equal number of sulphide ions, mediate 1-electron transfer reaction. The two most common types designated [2Fe-2S] and [4Fe-4S] clusters. Proteins that contain iron-sulfur centers are always referred to as nonheme iron proteins.

铁硫簇可经历单电子氧化及还原。所有的铁 - 硫簇的氧化还原状态的一个正式起诉他们的铁原子的数量不同而不管。这是因为,在每个簇Fe原子形成共轭体系,从而可以具有2和3的值之间的氧化状态。 FMN是紧密结合的蛋白质,而辅酶Q具有疏水性尾部,使得它可溶于线粒体内膜的脂质双层。Iron- sulphur clusters can undergo one-electron oxidation and reduction. The oxidized and reduced states of all iron-sulfur clusters differ by one formal charge regardless of their number of Fe atoms. This is because the Fe atoms in each cluster form a conjugated system and thus can have oxidation states between +2 and +3 values. FMN is tightly bound to proteins while coenzyme Q has a hydrophobic tail that makes it soluble in the inner mitochondrial membrane’s lipid bilayer. 

NADH reduces FMN to FMNH¬2. Electron was then transferred from FMNH2 to an iron-sulfur center, 1 electron at a time. After transfer from one iron-sulfur center to another, the electrons are eventually donated to CoQ. 

Inhibitor of complex I:

NADH减少FMN到FMNH¬2。电子然后从FMNH2转移到铁硫中心,1电子的时间。从一个铁硫中心转移到另一个之后,电子被最终捐赠给辅酶Q。The best-known inhibitor of complex I is rotenone. Rotenone binds to the ubiquinone binding site of Complex I as well as piericidin. Potent A is another potent inhibitor with a close structural homologue to ubiquinone.
 

Complex II:

Succinate dehydrogenase or succinate-coenzyme Q reductase (SQR) or Complex II is an enzyme complex, bound to the inner mitochondrial membrane. It consists primarily of the citric acid cycle enzyme succinate dehydrogenase and two iron-sulfur proteins. Complex II mediate the transfer of electrons from succinate to CoQ. Its redox groups include succinyl dehydrogenase’s covalently bound FAD to which electrons are initially passed, one [4Fe-4S] cluster, two [2Fe-2S] clusters, and one cytochrome b560 (cytochrome are electron transport heme proteins). The oxidation site for succinate is located on the larger of the iron-sulfur proteins. Other flavoproteins also donate electrons to CoQ. 

The free energy for electron transfer from succinate CoQ is insufficient to drive ATP synthesis. The complex is nevertheless important because it allows relatively high-potential electrons to enter the electron transport chain by passing complex I. Both complex I and complex II accomplish the same result: the transfer of electron to CoQ from reduced substrates (NADH or succinate). CoQ, which diffuses in the lipid bilayer among the respiratory complexes, therefore serves as a sort of collection point for electrons. Glycerol-3-phosphate dehydrogenase, an enzyme located on outer face of inner mitochondrial membrane, transfers electrons from cytoplasmic NADH to the electron transport chain. In the other way, Acyl-CoA dehydrogenase, the first enzyme in fatty acid oxidation transfer electrons to CoQ from the matrix side of the inner membrane.

Inhibitors of complex II:

本文标签: NADH

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